Онлайн библиотека PLAM.RU  




  • 1. Структура иммуноглобулинов
  • 2. Классы иммуноглобулинов и их свойства
  • ЛЕКЦИЯ № 12. Антитела

    1. Структура иммуноглобулинов

    Антитела (иммуноглобулины) – это белки, которые синтезируются под влиянием антигена и специфически с ним реагируют.

    Они состоят из полипептидных цепей. В молекуле иммуноглобулина различают четыре структуры:

    1) первичную – это последовательность определенных аминокислот. Она строится из нуклеотидных триплетов, генетически детерминируется и определяет основные последующие структурные особенности;

    2) вторичную (определяется конформацией полипептидных цепей);

    3) третичную (определяет характер расположения отдельных участков цепи, создающих пространственную картину);

    4) четвертичную. Из четырех полипептидных цепей возникает биологически активный комплекс. Цепи попарно имеют одинаковую структуру.

    Большинство молекул иммуноглобулинов составлено из двух тяжелых (H) цепей и двух легких (L) цепей, соединенных дисульфидными связями. Легкие цепи состоят или из двух k-цепей, или из двух l-цепей. Тяжелые цепи могут быть одного из пяти классов (IgA, IgG, IgM, IgD и IgE).

    Каждая цепь имеет два участка:

    1) постоянный. Остается постоянным в последовательности аминокислот и антигенности в пределах данного класса иммуноглобулинов;

    2) вариабельный. Характеризуется большой непостоянностью последовательности аминокислот; в этой части цепи происходит реакция соединения с антигеном.

    Каждая молекула IgG состоит из двух соединенных цепей, концы которых формируют два антигенсвязывающих участка. На вариабельном участке каждой цепи имеются гипервариабельные участки: три в легких цепях и четыре в тяжелых. Разновидности последовательности аминокислот в этих гипервариабельных участках определяют специфичность антитела. При определенных условиях эти гипервариабельные области могут также выступать в роли антигенов (идиотипов).

    В молекуле иммуноглобулина меньше двух антигенсвязывающих центров быть не может, но один может быть завернут внутрь молекулы – это неполное антитело. Оно блокирует антиген, и тот не может связаться с полными антителами.

    При энзиматическом расщеплении иммуноглобулинов образуются следующие фрагменты:

    1) Fc-фрагмент содержит участки обеих постоянных частей; не обладает свойством антитела, но имеет сродство с комплементом;

    2) Fab-фрагмент содержит легкую и часть тяжелой цепи с одним антигенсвязывающим участком; обладает свойством антитела;

    3) F(ab)Т2-фрагмент состоит из двух связанных между собой Fab-фрагментов.

    Другие классы иммуноглобулинов имеют такую же основную структуру. Исключение – IgM: является пентамером (состоит из пяти основных единиц, связанных в области Fc-концов), а IgA – димер.

    2. Классы иммуноглобулинов и их свойства

    Существует пять классов иммуноглобулинов у человека.

    1. Иммуноглобулины G – это мономеры, включающие в себя четыре субкласса (IgG1; IgG2; IgG3; IgG4), которые отличаются друг от друга по аминокислотному составу и антигенным свойствам. Антитела субклассов IgG1 и IgG4 специфически связываются через Fc-фрагменты с возбудителем (иммунное опсонирование), а благодаря Fc-фрагментам взаимодействуют с Fc-рецепторами фагоцитов, способствуя фагоцитозу возбудителя. IgG4 участвует в аллергических реакциях и неспособен фиксировать комплемент.

    Свойства иммуноглобулинов G:

    1) играют основополагающую роль в гуморальном иммунитете при инфекционных заболеваниях;

    2) проникают через плаценту и формируют антиинфекционный иммунитет у новорожденных;

    3) способны нейтрализовать бактериальные экзотоксины, связывать комплемент, участвовать в реакции преципитации.

    2. Иммуноглобулины М включают в себя два субкласса: IgM1 и IgM2.

    Свойства иммуноглобулинов М:

    1) не проникают через плаценту;

    2) появляются у плода и участвуют в антиинфекционной защите;

    3) способны агглютинировать бактерии, нейтрализовать вирусы, активировать комплемент;

    4) играют важную роль в элиминации возбудителя из кровеносного русла, активации фагоцитоза;

    5) образуются на ранних сроках инфекционного процесса;

    6) отличаются высокой активностью в реакциях агглютинации, лизиса и связывания эндотоксинов грамотрицательных бактерий.

    3. Иммуноглобулины А – это секреторные иммуноглобулины, включающие в себя два субкласса: IgA1 и IgA2. В состав IgA входит секреторный компонент, состоящий из нескольких полипептидов, который повышает устойчивость IgA к действию ферментов.

    Свойства иммуноглобулинов А:

    1) содержатся в молоке, молозиве, слюне, слезном, бронхиальном и желудочно-кишечном секрете, желчи, моче;

    2) участвуют в местном иммунитете;

    3) препятствуют прикреплению бактерий к слизистой;

    4) нейтрализуют энтеротоксин, активируют фагоцитоз и комплемент.

    4. Иммуноглобулины Е – это мономеры, содержание которых в сыворотке крови ничтожно мало. К этому классу относится основная масса аллергических антител – реагинов. Уровень IgE значительно повышается у людей, страдающих аллергией и зараженных гельминтами. IgE связывается с Fc-рецепторами тучных клеток и базофилов.

    Свойства иммуноглобулинов Е: при контакте с аллергеном образуются мостики, что сопровождается выделением БАВ, вызывающих аллергические реакции немедленного типа.

    5. Иммуноглобулины D – это мономеры. Функционируют в основном в качестве мембранных рецепторов для антигена. Плазматические клетки, секретирующие IgD, локализуются преимущественно в миндалинах и аденоидной ткани.

    Свойства иммуноглобулинов D:

    1) участвуют в развитии местного иммунитета;

    2) обладают антивирусной активностью;

    3) активируют комплемент (в редких случаях);

    4) участвуют в дифференцировке В-клеток, способствуют развитию антиидиотипического ответа;

    5) участвуют в аутоиммунных процессах.





    Главная | Контакты | Нашёл ошибку | Прислать материал | Добавить в избранное

    Все материалы представлены для ознакомления и принадлежат их авторам.